Studier Over Proteolytiske Enzymer I Spirende Byg (malt)
Forfatter: Fr. Weis
År: 1902
Forlag: H. Hagerups Boghandel
Sted: Kjøbenhavn
Sider: 208
UDK: 663.1
Afhandling For Den Filosofiske Doktorgrad
Med 17 Kurve-Tavler
Søgning i bogen
Den bedste måde at søge i bogen er ved at downloade PDF'en og søge i den.
Derved får du fremhævet ordene visuelt direkte på billedet af siden.
Digitaliseret bog
Bogens tekst er maskinlæst, så der kan være en del fejl og mangler.
154
virkes Hønseæggehvide kun i ringe Grad af saavel Peptase
som Tryptase, medens de begge meget kraftigt omdanne Oxe-
fibrin (Tryptofanreaktion). I flere Henseender staar den proteo-
lytiske Sønderdeling ved Maltudtrækkets proteolytiske Enzymer
hverken kvantitativt eller kvalitativt tilbage for den, der iværk-
sættes af dyrisk Pepsin og Trypsin.
VII. Af proteolytiske Spaltningsprodukter af Hvede-
protein danner Peptasen hurtigt en overordentlig stor Mængde
Albumoser, der af Tryptasen efterhaanden nedbrydes videre til
ikke-proteïnagtige, krystallinske Forbindelser. Ægte Peptoner
optræde kun i ringe Mængde, sandsynligvis som Gjennemgangsled
fra Albumoser til de krystallinske Produkter. Disse Om-
dannelser vise sig ved en hurtig Tiltagen af diffusible Kvæl-
stofforbindelser og ved Dannelsen af saadanne Stoffer, der
unddrage sig Fældning med Garvesyre, Uranacetat og Fos-
for-Wolframsyre (Aminer, Amider og Hexonbaser o. 1.).
Blandt Omdannelsesprodukterne maa ogsaa nævnes betydelige
Mængder af Ammoniak.
VIII. I det uspirede Bygkorn har jeg kun kunnet paa-
vise en yderst svag peptisk og saa godt som ingen tryptisk Fer-
mentevne. Den sidste kunde heller ikke paavises under 3 Dages
Udblødning og under 3 derefter følgende Spiredage. Men paa den
4de Spiringsdag optraadte den pludselig med stor Styrke og
havde paa den 6te Spiringsdag naaet sit Maximum, hvorefter den
holdt sig omtrent konstant til den 13de Spiringsdag, — saalænge
den forfulgtes.
IX. I det hvilende Bygkorn synes der at kunne paavises
ganske ringe Mængder Zymogen saavel for Peptasen som for
Tryptasen, der kan aktiveres ved Indvirkning af svag Mælkesyre
og en passende Temperatur.
(Se ogsaa Tavlerne I-XVII.)