Lærebog I Organisk Kemi

573 Det er allerede i det foregaaende nævnt, at nogle, men ikke alle kunstige Polypeptider kan spaltes af Trypsin1). Man vil sandsynligvis heri have et Middel til mellem de mange kunstige Polypeptider at kende dem, der er af særlig Interesse, fordi de rimeligvis maa have visse Strukturforhold fælles med de naturlige Peptoner og Polypeptider, der kan spaltes af Trypsin. e. Andre Enzymspaltninger. Spaltning af Proteinstoffer ved Enzymer foregaar i udstrakt Maalestok i Naturen, idet Proteinstofferne i den dyriske Føde under Fordøjelsen, eller i Planternes Frø under Spiringen, maa hydrolyseres og bringes i en opløselig Form, hvori de kan dif- fundere, før de kan tjene som Næringsmidler for Organismen. I den dyriske Fordøjelseskanal spaltes Protein- stofferne af Pepsin, der virker i Mavesækken, ogaf Trypsin, der virker i Tyndtarmen. Ved Fordøjelsen spiller imidlertid ogsaa et tredie, først for ganske nylig opdaget Enzym, Erepsin2), en betydningsfuld Rolle. Det findes i Tarmslimhuden og virker, i neutral eller svagt alkalisk Vædske, hydrolyserende paa Al- bumoser og Peptoner, men formaar ikke at spalte genuine ProteinstofTer med Undtagelse af Casein. Hvor stærkt Pro- teinstofferne sønderdeles, før Resorptionen finder Sted, er endnu et aabent Spørgsmaal (S. 523). Foruden de her nævnte, rent enzymatiske Spaltninger foregaar der under Fordøjelsen i Tarmen Gærings- og Forraadnelsesprocesser, som betinges af Mikro- organismer og giver sig til Kende ved karakteristiske Forraad- nelsesprodukter (se nedenfor). Ved Frøenes Spiring dannes der af Kimen blandt andre Enzymer ogsaa proteolytiske, som spalter Frøenes Proteinstoffer paa lignende Maade som Pepsin3) og Trypsin. Det er især E. Schulze og hans Medarbejdere4), som har studeret disse i) E. Fischer og Bergell. Ber. 37, 3103 (1904); E. Fischer og Abderhalden. B. Ak. B. 1905, 290. Z. phl. Ch. 46, 52 (1905). 2) O. Cohnheim. Ib. 33, 451 (1901); 35, 134 (1902). 3) Fr. Weis. Carlsb. L. M. 5, 223 (1902). 4) Z. phl. Ch. 24, 18 (1897); 26, 411 (1898); 30; 241 (1900).